De menselijke Recombinante Serumalbumine HEEFT is structureel en biochemisch Equivalent aan pHSA

De recombinante Menselijke Serumalbumine HEEFT is structureel en biochemisch equivalent aan pHSA

Beschrijving

Is de recombinante menselijke het serumalbumine van Healthgenbiotech dierlijke vrije oorsprong, wat effectief om het even welk potentieel risico van dierlijke verontreinigende stoffen, bacteriën, prions, virus en besmettelijke eiwitziekte vermijden. Het specifieke de uitdrukkingsplatform van het rijstendosperm is gemakkelijk op grote schaal te zijn. Het rijstendosperm heeft het eiwitlichaam, dat de stabiliteit en de bio-activiteit van levensonderhoudproteïnen kan. Momenteel, is de productiecapaciteit bijna 1000 kg/jaar.

OsrHSA is structureel en biochemisch Equivalent aan pHSA.

Uitgedrukte OsrHSA heeft dezelfde moleculaire massa, de aminozuuropeenvolging, het eindpunt van N en c-, en smeltpunt zoals pHSA. Het cirkeldichroism (CD) spectrum van OsrHSA in het dichtbijgelegen en ver-uv aangepaste gebied dat van pHSA erop wijzen, die dat zowel de secundaire als tertiaire structuur van OsrHSA aan die van pHSA identiek is. De spectroscopische analyse bevestigde verder dat OsrHSA dezelfde bouw zoals pHSA heeft.

Om de structuur van OsrHSA te kenmerken, osrHSA-Myristic zure werd complex gekristalliseerd, en de structuur werd opgelost door moleculaire vervanging gebruikend eerder bepaald HEEFT structuur bij een verbetering van 2,5 Å (de code 1BJ5 van VOB identiteitskaart), voorstellend een definitieve r-Vrije waarde van 0,303. Een kristal van twee onafhankelijke molecules van OsrHSA werd verkregen in een asymmetrische eenheid. De algemene die structuur van OsrHSA is een hartvorm door drie spiraalvormige domeinen, aangewezen I, II, en III, en met myristic zuren verbindend bij de hydrophobic holten wordt gevormd. Een superposition van alle α-koolstof atomen van de kristalstructuren van OsrHSA en pHSA geresulteerd in een rmsd van 0,67 Å voor PBD-de code 2I2Z van identiteitskaart en 0,69 Å voor 1BJ5.

Geen duidelijke verschillen in belangrijkst-kettingsconformations werden geïdentificeerd tussen pHSA en OsrHSA, die aantoont dat OsrHSA in de cellen van het rijstendosperm in de identieke structuur als pHSA in bloedplasma gevouwen is. Zoals verwacht, werden 17 bisulfidebanden geïdentificeerd als echte bisulfidebanden, en een vrij cysteine (Cys) residu werd waargenomen bij positie 34. HEEFT is het geweten om als dragerproteïne, hoofdzakelijk door twee dokkende plaatsen voor drugs en 7-9 plaatsen voor vetzuren (27) te handelen. Acht myristic zuren werden waargenomen verbindend aan recombinant molecule HEEFT, en alle plaatsen van de vetzuurband in OsrHSA bij dezelfde plaatsen zoals in pHSA werden geïdentificeerd. Twee drugbinding die plaatsen in pHSA worden gevonden waren ook aanwezig in OsrHSA. Plaats I is een hydrophobic holte in subdomain II wordt, door de residu's F211, W214, A215, en L238 wordt omlijnd gevestigd die. Twee clusters van polaire residu's verantwoordelijk voor ligandinteractie werden bevolkt door aminozuren Y150, H242, R257, en K195, K199, R218, R222, respectievelijk. Plaats II was een andere die hydrophobic zak in subdomain IIIA uit L387, Y411, L453, V433, en L430 wordt samengesteld. Één polair die gebied, uit R410, K414 wordt samengesteld, en S489, werd gevonden in deze bandplaats. De structurele topologie van deze bandplaatsen in OsrHSA stelt voor dat het dezelfde biologische functies kan uitvoeren zoals pHSA.